Lucie Parent
- Vice-rectrice adjointe à la recherche
-
Vice-rectorat à la recherche, à la découverte, à la création et à l'innovation
- Professeure titulaire
-
Faculté de médecine - Département de pharmacologie et physiologie
Pavillon Paul-G.-Desmarais, room 3159
Profile
Research expertise
Identifier les sites moléculaires qui influencent la sélectivité, l'inactivation et la réponse pharmacologique des canaux calciques dépendants du potentiel membranaire. Caractériser les sites moléculaires responsables de l'entrée d'ions calcium dans les cellules du tubule distal de rein.
Biography
Lucie Parent est professeure titulaire au Département de pharmacologie et physiologie. Dans son laboratoire basé à l’Institut de cardiologie de Montréal, elle étudie les mécanismes fondamentaux qui sous-tendent l’activité électrique cardiaque en conditions physiologiques et pathologiques. De 2004 à 2010, elle a dirigé le Groupe d’étude des protéines membranaires, un groupe du Fonds de recherche du Québec ‒ Santé. En plus d’avoir été sollicitée pour des exercices de planification stratégique, Mme Parent possède une longue expérience au sein des instances universitaires et de plusieurs comités de l’UdeM en éthique de la recherche et en probité intellectuelle. À titre de présidente du comité de la recherche de l’Assemblée universitaire, elle a joué un rôle pivot dans l’élaboration d’une nouvelle politique de la conduite responsable en recherche à l’UdeM.
Awards and recognitions
- Dre Lucie Parent s’est méritée le Prix Jonathan Ballon de la Fondation Canadienne des Maladies du Cœur – Section Québec en 1996.
- Plus récemment en 2013, ses qualités d’enseignante lui ont valu Prix de l’Excellence en Enseignement aux Études Supérieures décerné annuellement par la Faculté de Médecine de l’Université de Montréal.
Affiliations and responsabilities
Research affiliations
Teaching and supervision
Teaching
Courses taught (current session only)
Programs
Student supervision
Theses and dissertation supervision (Papyrus Institutional Repository)
Modification of ion channel auxiliary subunits in cardiac disease
Cycle : Doctoral
Grade : Ph. D.
Identification biochimique et fonctionnelle des domaines structuraux d’une sous-unité des canaux calciques
Cycle : Doctoral
Grade : Ph. D.
Déterminants moléculaires du clivage protéolytique nécessaire à la fonction de la sous-unité CaVα2δ1 du canal calcique CaV1.2
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Modifications post-traductionnelles des canaux calciques cardiaques de type L : identification des résidus asparagine qui participent à la glycosylation de la sous-unité auxiliaire CaVα2δ1
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Couplage entre les régions IIS4S5 et IIIS6 lors de l’activation du canal calcique CaV3.2
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Modulation de l’adressage membranaire et de la fonction du canal CaV2.3 par les résidus leucine du domaine guanylate kinase impliqués dans la liaison à forte affinité de CaVβ
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Couplage entre les régions IIS4-S5 et IIS6 lors de l’activation du canal calcique CaV2.3
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Rôle de l’extrémité C-terminale dans l’expression du canal calcique Cav1.2 à la membrane plasmique
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
SCAM et modélisation 3-D du canal TRPV5
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Étude moléculaire du syndrome du long QT8: rôle des résidus glycine dans la fonction du canal Ca1̌.2
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Le rôle du motif hydrophobe VAVIM situé au niveau de IVS6 dans les mécanismes d'activation et d'inactivation du canal calcique Ca�2.3
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Le locus EED de la partie amino-terminale de l'hélice AID confère des cinétiques d'inactivation lentes au canal calcique Ca�1.2
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Le remodelage morphologique et fonctionnel des cardiomyocytes isolés du ventricule gauche lors de la gestation chez la rate
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Étude moléculaire de la régulation du canal calcique ECaC-TRPV5 : rôle de la phosphorylation et des interactions protéines-protéines
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Caractérisation moléculaire de la région responsable de l'affinité et de la perméabilité du canal calcique ECaC1 (TRPV5)
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Déterminants moléculaires de l'inactivation des canaux calciques dépendants du voltage Cav2.3 et Cav1.2 : mutations ponctuelles dans la boucle I-II
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Étude comparée par mutagénèse de la région pore des canaux Cav1.2 et Cav3.1 : relation entre l'affinité au Ca2+ et les mécanismes moléculaires d'inactivation
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Études pharmacologiques des canaux calciques de type T Cav 3.1
Cycle : Master's
Grade : M. Sc.
Projects
Research projects
Calmodulation of ion channels
Molecular, Cellular, and Subunit-dependent Regulation of Voltage-Gated Calcium Channels
Structural biology of calcium channels
Molecular identification of novel pharmacological targets in heart failure: a role for SK channels?
Supplément COVID-19 CRSNG_Structural biology of calcium channels
TRAFFICKING OF L-TYPE CALCIUM CHANNEL CAV1.2 IN CARDIOMOCYTES
Suvention FICM 2015-2018
Unraveling the complex interactions between the auxiliairy Cav2 subunit and the cardiac L-type calcium channel
MOLECULAR DETERMINANTS OF VOLTAGE-DEPENDENT GATING IN T-TYPE CALCIUM CHANNELS
ROBOT FOR LIPIDIC CUBIC PHASE (LCP) CRYSTALLIZATION OF MEMBRANE PROTEINS
ÉTUDES STRUCTURE-FONCTION DES CANAUX IONIQUES DANS LES ARYTHMIES CARDIAQUES.
ÉTUDES STRUCTURE-FONCTION DES CANAUX IONIQUES DANS LES ARYTHMIES CARDIAQUES.
Unravelling the complex interactions between auxiliary Cavalpha-delta subunit and the cardiac L-Type calcium channel
ÉTUDES STRUCTURE-FONCTION DES CANAUX IONIQUES DANS LES ARYTHMIES CARDIAQUES.
GROUPE DETUDE DES PROTEINES MEMBRANAIRES (GEPROM)
TRAFFICKING OF L-TYPE CALCIUM CHANNEL CAV1.2 IN CARDIOMYOCYTES
GROUPE D'ETUDE DES PROTEINES MEMBRANAIRES (GEPROM)
ACTIVITY-DEPENDENT MODULATION OF THE L-TYPE CAVL .2 TRAFFICKING
GROUPE D'ÉTUDE DES PROTÉINES MEMBRANAIRES (GEPROM)
Outreach
Publications and presentations
Publications
Bourdin B, Briot J, Tétreault MP, Sauvé R, Parent L. Negatively charged residues in the first extracellular loop of the L-type CaV1.2 channel anchor the interaction with the CaVα2δ1 auxiliary subunit. J Biol Chem. 2017 Oct 20;292(42):17236-17249. doi: 10.1074/jbc.M117.806893. Epub 2017 Sep 1.
Segura E, Bourdin B, Tétreault MP, Briot J, Allen BG, Mayer G, Parent L. Proteolytic cleavage of the hydrophobic domain in the CaVα2δ1 subunit improves assembly and activity of cardiac CaV1.2 channels. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11109-11124. doi: 10.1074/jbc.M117.784355. Epub 2017 May 11.
Briot J, Tétreault MP, Bourdin B, Parent L. Inherited Ventricular Arrhythmias: The Role of the Multi-Subunit Structure of the L-Type Calcium Channel Complex. Adv Exp Med Biol. 2017;966:55-64. doi: 10.1007/5584_2016_186.
Bourdin B, Segura E, Tétreault MP, Lesage S, Parent L. Determination of the Relative Cell Surface and Total Expression of Recombinant Ion Channels Using Flow Cytometry. J Vis Exp. 2016 Sep 28;(115). doi: 10.3791/54732.
Tétreault MP, Bourdin B, Briot J, Segura E, Lesage S, Fiset C, Parent L. Identification of Glycosylation Sites Essential for Surface Expression of the CaVα2δ1 Subunit and Modulation of the Cardiac CaV1.2 Channel Activity. J Biol Chem. 2016 Feb 26;291(9):4826-43. doi: 10.1074/jbc.M115.692178. Epub 2016 Jan 7.
Bourdin B, Shakeri B, Tétreault MP, Sauvé R, Lesage S, Parent L. Functional characterization of CaVα2δ mutations associated with sudden cardiac death. J Biol Chem. 2015 Jan 30;290(5):2854-69. doi: 10.1074/jbc.M114.597930. Epub 2014 Dec 19.
Garneau L, Klein H, Lavoie MF, Brochiero E, Parent L, Sauvé R. Aromatic-aromatic interactions between residues in KCa3.1 pore helix and S5 transmembrane segment control the channel gating process. J Gen Physiol. 2014 Feb;143(2):289-307. doi: 10.1085/jgp.201311097.
Demers-Giroux PO, Bourdin B, Sauvé R, Parent L. Cooperative activation of the T-type CaV3.2 channel: interaction between Domains II and III. J Biol Chem. 2013 Oct 11;288(41):29281-93. doi: 10.1074/jbc.M113.500975. Epub 2013 Aug 22.
Shakeri B, Bourdin B, Demers-Giroux PO, Sauvé R, Parent L. A quartet of leucine residues in the guanylate kinase domain of CaVβ determines the plasma membrane density of the CaV2.3 channel. J Biol Chem. 2012 Sep 21;287(39):32835-47. Epub 2012 Jul 30.
Wall-Lacelle S, Hossain MI, Sauvé R, Blunck R, Parent L. Double mutant cycle analysis identified a critical leucine residue in the IIS4S5 linker for the activation of the Ca(V)2.3 calcium channel. J Biol Chem. 2011 Aug 5;286(31):27197-205. doi: 10.1074/jbc.M111.237412. Epub 2011 Jun 7.
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